Фермент, который выполняет первую стадию реакции ассимиляции углекислого газа в сахара, представляет собой объемный белок под названием Rubisco, собранный из восьми идентичных малых субъединиц и восьми одинаковых больших субъединиц, расположенных вместе симметрично. Все части этой сборки, называемой холоэнзимом, работают согласованно, выполняя ферментативную функцию Рубиско. Скорость активности Рубиско – и, в более широком смысле, скорость роста растений и водорослей – ограничена его доступом к углекислому газу. Свободного углекислого газа в воде может быть мало, поэтому водные водоросли, такие как Chlamydomonas reinhardtii, иногда с трудом поддерживают работу Rubisco на максимальной мощности.
Чтобы противодействовать этому, эти водоросли развили особую структуру, называемую пиреноидом, чтобы поставлять концентрированный углекислый газ в Рубиско. Пиреноид настолько важен, что почти все водоросли на планете имеют один. Считается, что разные виды водорослей развили структуру независимо друг от друга.
«Определяющей особенностью пиреноида является матрица, гигантский похожий на жидкость конденсат, который содержит почти весь Рубиско клетки», – объясняет Йоникас, доцент кафедры молекулярной биологии в Принстоне.
Рубиско – главный компонент матрицы пиреноида, но не единственный; В 2016 году лаборатория Йоникаса обнаружила в пиреноиде еще один богатый белком под названием EPYC1. В своей статье 2016 года группа Йоникаса показала, что EPYC1 связывается с Рубиско и помогает концентрировать Рубиско в пиреноиде. Исследователи предположили, что EPYC1 работает как молекулярный клей, связывая вместе голоферменты Rubisco.
Постдок Шан Хе вместе с коллегами из лаборатории Джоникаса и сотрудниками из Германии, Сингапура и Англии задался целью проверить эту теорию.
«В настоящей работе мы демонстрируем, что это действительно так, – говорит Йоникас, – показывая, что EPYC1 имеет пять сайтов связывания для Rubisco, что позволяет ему« связывать »вместе несколько холоферментов Rubisco."
EPYC1 – это слабо структурированный, протяженный белок, и его пять сайтов связывания Rubisco равномерно распределены по его длине. Исследователи также обнаружили, что Rubisco имеет восемь сайтов связывания EPYC1, равномерно распределенных по его шарообразной поверхности.
Компьютерное моделирование показало, что слабо структурированный и гибкий белок EPYC1 может вступать в множественные контакты с одним холоферментом Rubisco или связывать друг с другом соседние ферменты. Таким образом, EPYC1 заставляет Rubisco объединяться в пиреноидную матрицу.
Хотя это дает удовлетворительное объяснение того, как собирается матрица, это представляет собой некую загадку. Другие белки должны иметь доступ к Rubisco, чтобы восстанавливать его, когда он распадается.
Если сеть EPYC1-Rubisco жесткая, она может блокировать доступ этих белков к Rubisco. Однако Хе и его коллеги обнаружили, что взаимодействия EPYC1 с Rubisco довольно слабые, поэтому, хотя эти два белка могут образовывать много контактов друг с другом, эти контакты быстро обмениваются.
«Это позволяет EPYC1 и Rubisco проходить друг мимо друга, оставаясь в плотно упакованном конденсате, позволяя другим пиреноидным белкам также получать доступ к Rubisco», – отмечает Йоникас. «Наша работа решает давнюю загадку того, как Рубиско удерживается вместе в пиреноидной матрице."
У наземных растений нет пиреноидов, и ученые считают, что создание структуры, напоминающей пиреноид, в сельскохозяйственных культурах может повысить скорость их роста. Понимание того, как устроен пиреноид в водорослях, представляет собой значительный шаг к таким усилиям.
«Он и его коллеги провели очень хорошее молекулярное исследование белок-белковых взаимодействий между малой субъединицей Rubisco и EPYC1», – говорит д-р. Джеймс Морони, профессор биологии факультета биологических наук Университета штата Луизиана, лаборатория которого изучает фотосинтез растений и водорослей.
«Эта работа обнадеживает исследователей, пытающихся внедрить в растения пиреноидные структуры для улучшения фотосинтеза», – добавляет он.
В мире, охваченном голодом и болезнями, мы можем использовать все бонусы, которые только можем получить.
Финансирование: Работа, описанная здесь, была поддержана грантами M.C.J. из Национального научного фонда (№№ IOS-1359682 и MCB-1935444), Национальных институтов здравоохранения (№. DP2-GM-119137), а также Simons Foundation и Howard Hughes Medical Institute (нет. 55108535); в B.D.E. от Deutsche Forschungsgemeinschaft (EN 1194 / 1-1 как часть FOR2092); тоже.M.-C. Министерством образования (MOE Сингапура) Уровень 2 (нет.
MOE2018-T2-2-059); к А.J.M. и н.А. Исследовательским советом Великобритании по биотехнологиям и биологическим наукам (нет.
BB / S015531 / 1) и Leverhulme Trust (нет. РПГ-2017-402); к F.M.H от NIH (R01GM071574); к S.А. п. стипендии Deutsche Forschungsgemeinschaft (нет.
PO2195 / 1-1); и к V.K.C. Национальным институтом общих медицинских наук институтов здравоохранения (нет.
T32GM007276) грант на обучение.